Proteine: Nützliche Hinweise zur Struktur von Proteinen

Lesen Sie diesen Artikel, um Informationen zur Struktur von Proteinen zu erhalten! Erfahren Sie mehr über Wolle a-Keratin, Cytochrom c, Hämoglobin, Immunglobin G, Ribulose-Bisphosphat-Carboxylase usw.

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(1) Wolle a-Keratin:

(i) Es ist ein Faserprotein, das aus α-Helix besteht. P-Faltblatt und bilden Kollagen-Tripelhelix-Struktur.

(ii) Sekundärstruktur von α-Keratin aus Wolle ist die rechtshändige a-Helix.

(iii) Drei solcher α-Helices bilden eine linksgängige Spule, die als Protofibrille bezeichnet wird und durch Vernetzung von Disulfidbindungen stabilisiert wird.

(iv) Protofibrillen wickeln sich in Kabel wie Mikrofibrillen mit einem Durchmesser von 8 nm ein.

(v) Mehrere hundert Mikrofibrillen, die in eine amorphe Proteinmatrix eingebettet sind, bilden eine Makrofibrille

(vi) Viele Makrofibrillen bilden zusammen eine Wollfaser.

(vii) Wenn α-Keratin feuchter Hitze ausgesetzt und gedehnt wird, wandelt es sich in β-Keratin um.

Die Wasserstoffbrückenbindungen, die die α-helikale Struktur stabilisieren, werden gebrochen, und es entsteht eine ausgedehnte parallele β-Faltplatte.

(2) Cytochrom c:

(i) Cytochrom c ist ein kleines, stabiles und gefärbtes globulares Protein.

(ii) Ein einzelnes Eisenatom im Cytochrom-C-Molekül wechselt zwischen den Oxidationsstufen Fe II und Fe III.

(iii) Cyt c hat 104-111 Aminosäurereste, von denen 35 gefunden wird, dass sie von Spezies zu Spezies invariant sind.

(3) Hämoglobin (Fig. 48.11):

(i) Es ist das Transportprotein von RBC.

(ii) Hämeisen wird an einen Histidinrest auf einer Seite der Hämebene gebunden.

(iii) Bei der Sauerstoffzufuhr wird das Eisen an der gegenüberliegenden Seite des Häms in einer Tasche auf der Oberfläche des Hämoglobinmoleküls mit Sauerstoff ligiert.

(iv) Hämeisen bleibt während der Oxygenierung und Desoxygenierung im Fe II -Zustand.

(v) Das Tetramer α ₂ β ₂ bindet mit 4-Sauerstoffmolekülen.

(vi) Die Assoziation von α, -β, Paaren mit α ₂ -β ₂ ist schwächer als in ihnen.

(4) Immunoglobin G:

(i) Es ist das wichtigste globuläre Protein, das mit dem Antikörpermolekül des Immunsystems verwandt ist.

(ii) Es ist das Serumprotein, das sich mit dem Antigen verbindet.

(iii) Die quaternäre Struktur von I _g G besteht aus 4 Polypeptidketten, von denen zwei "leichte" Ketten mit etwa 215 Aminosäureresten und zwei "schwere Ketten" mit 500 Aminosäureresten sind.

(iv) 4 Ketten sind durch Disulfidbrücken als Domäne der Domäne 12 verbunden. (Abb. 48.12).

(v) Die Verbindung des "Y" -förmigen Moleküls sorgt für Flexibilität, so dass die beiden Verbindungsstellen, die sich an jedem Arm von "Y" befinden und das Antigen binden, keinen festen Abstand voneinander haben müssen.

(vi) Es gibt zwei Antigenerkennungsstellen. Netzwerke von Antikörperantigenketten werden gebildet, wenn Antikörper mit Antigenen reagieren, die mehr als eine von den Antikörpern erkannte Stelle haben.

(5) Ribulosebisphosphatcarboxylase (RUB1SCO):

(i) Es ist das wichtigste Protein in Pflanzen, das die Reaktion von Bisphosphat von Ribulose 1, 5 mit CO ₂ katalysiert, um zwei Moleküle von 3 Phosphoglycerat in einer CO ₂ -Fixierungsreaktion zu erzeugen. RUBISCO hat eine quaternäre Struktur mit 8 kleinen Proteinen mit 100 Aminosäuren und 8 Proteinen mit 500 Aminosäuren.

Das Polypeptid in unserem Körper wird zu komplexen 3D-Strukturen gefaltet. Die 3D-Struktur von Iysozyme wurde 1965 entschlüsselt. Sie besteht aus 129 Aminosäuren in linearer Reihenfolge und ist durch Disulfidbrücken zur Bildung der 3D-Konformation verbunden.

Die Primärstruktur davon liest, wie (NH ₂₎ KVFGRCELAAAMKRHGLDNYR GYSLGNWVCAAKFESNFNTQATNRNTDGSTDYGILQINSRWW CDNGRTPGSRNLCNIPCSALLSSDITASVNCAKKIVSDGDGMN AWVAWRNRCKGTDVQAWIRGCRL (COOH).

Das lineare Modell des Moleküls (Abb. 48.13) ist etwas unregelmäßig. Wenn die Seitenketten entfernt werden und der Weg des Peptidbindungsgerüsts gezogen wird, sind einige Proteinbereiche in einem sich wiederholenden Muster geordnet. Es zeigt sowohl ein a-Helix- als auch ein p-Blatt-Muster (Abb. 48.14).

In der a-Helix-Region dreht sich die Kette in einer Spirale, während im (3-Blatt-Bereich) das Polypeptid nebeneinander verläuft. In der tertiären Konformation können sich Rillen, Spalten und Vorsprünge auf der Oberfläche des Proteins befinden, an denen sich bestimmte Aminosäureseitenketten befinden positioniert, um eine Stelle zu bilden, die Liganden bindet und Reaktionen katalysiert.

In Calmodulins (Calciumbindungsproteinen) ist die einzelne Kette in zwei Domänen organisiert, die durch nur einen Strang der Polypeptidkette verbunden sind. Die beiden Domänen sind sehr ähnlich und könnten durch Duplikation des Gens entstehen (Abb. 48.15).

Das Katabolitenaktivierungsprotein (CAP) von E. coli bindet an spezifische Sequenzen von Basen auf DNA, die RNA-Polymerase unterstützen, um an seine Promotoren zu binden und die Transkription von lac-Operon zu initiieren. Eine der Domänen von CAP hat die Aufgabe, cAMP zu binden, und eine andere erkennt DNA-Sequenzen unter Verwendung eines Helix-Turn-Helix-Motivs. Eine dieser Helices passt in die große DNA-Furche, wo sie mit den freiliegenden Kanten der Basen spezifische Wechselwirkungen eingehen kann.

Kräfte, die die Form des Proteins formen:

Wasserstoffbrücken:

Wasserstoff hat eine Wertigkeit von eins und bildet eine einzige kovalente Bindung mit einem anderen Atom. Wenn dieses Atom jedoch Sauerstoff, Stickstoff und Schwefel ist, kann es ein Donor sein und seinen Wasserstoff mit einem zweiten Sauerstoff, Stickstoff und Schwefel (dem Akzeptor) teilen: Der Donor oder Akzeptor muss sich in einem festen Abstand voneinander befinden (0, 3 nm) Entfernung), wobei sich der Wasserstoff auf einer geraden Linie zwischen ihnen befindet. In einer a-Helix teilt das Stickstoffatom innerhalb der Peptidbindung seinen Wasserstoff mit dem Sauerstoff der Peptidbindung vier in der Polypeptidkette davor.

Elektrostatische Interaktion:

Wenn positive oder negative Aminosäurereste tief in einem Protein vergraben sind, wo keiner mit Wasser interagieren kann, ziehen sie sich an und es wird sehr schwierig sein, sie auseinander zu reißen. Eine solche elektrostatische Bindung innerhalb eines Proteins wird als Salzbrücke bezeichnet.

Polare Gruppen wie Hydroxyl- und Amidgruppen sind Dipole: Sie haben an einem Atom einen Elektronenüberschuss und am anderen einen kompensierenden Mangel. Die Teilladungen von Dipolen werden von anderen Dipolen und von vollständig geladenen Ionen angezogen.

van der Wall's Forces:

Dies sind relativ schwache Wechselwirkungen im nahen Bereich zwischen Atomen. Diese Formen sind im Inneren von Proteinen und Membranen und bei der spezifischen Bindung eines Liganden an seine Bindungsstelle wichtig.

Hydrophobe Wechselwirkungen:

Ein Polypeptid mit hydrophilen und hydrophoben Resten nimmt spontan eine Konfiguration an, bei der die hydrophoben Reste keinem Wasser ausgesetzt sind, entweder indem sie in einer Lipiddoppelschicht sitzen oder eine kugelförmige Gestalt annehmen, bei der sich die hydrophoben Reste im Zentrum des Proteins verstecken.

Disulfid-Bindungen:

Extrazelluläre Proteine ​​haben oft Disulfidbindungen zwischen spezifischen Cysteinresten. Diese neigen dazu, die Moleküle in ihre Konformation zu bringen. Nur wenige Proteine ​​enthalten Disulfidbindungen. Diese sind jedoch stabiler.