Proteine ​​in Tier- und Pflanzenzellen: Struktur, Typen und biologische Bedeutung

Proteine ​​in Tier- und Pflanzenzellen: Struktur, Typen und biologische Bedeutung!

Das aus dem griechischen Wort Proteine ​​abgeleitete Name-Protein, was "aus dem ersten Rang" bedeutet, wurde 1838 von Berzelius geprägt, um die Bedeutung dieser Klasse von komplexen stickstoffhaltigen Substanzen hervorzuheben, die in Tier- und Pflanzenzellen vorkommen.

Chemisch sind Proteine ​​Polymere aus molekularen Einheiten, die als Aminosäure bezeichnet werden. Aus diesem Grund werden die Aminosäuren als "Bausteine" von Proteinen bezeichnet. Diese Polymere enthalten Kohlenstoff-, Wasserstoff-, Sauerstoff- und Stickstoffatome. In der Regel sind auch Schwefelatome vorhanden. Einige Proteine ​​enthalten zusätzlich Phosphor, Eisen und andere Elemente. Die Proteine ​​haben ein hohes Molekulargewicht zwischen 5.000 und vielen Millionen.

Peptide:

Ein Peptid besteht aus zwei oder mehr Aminosäuren, die durch Peptidbindungen verbunden sind. Die linearen Polymere von Aminosäuren werden Polypeptide genannt. Ein Peptid kann nach der Anzahl der Aminosäureeinheiten als Dipeptid (2 Aminosäuren), Tripel (3 Aminosäuren) usw. klassifiziert werden.

Größere Ketten aus vielen Säuren werden als Polypeptide bezeichnet. Eine Polypeptidkette besteht aus einem regelmäßig wiederkehrenden Teil, der als Rückgrat oder Hauptkette bezeichnet wird, und einem variablen Teil, den charakteristischen Seitenketten. Polypeptide und einfache Proteine ​​bestehen vollständig aus einer langen Kette von Aminosäuren, die durch Peptidbindungen (-CONH) miteinander verbunden sind, die zwischen der Aminogruppe (-NH ₂ ) einer Aminosäure und der Carboxylgruppe (-COOH) der benachbarten Aminosäure gebildet werden. Ein Wassermolekül wird während der Bildung einer Peptidbindung entfernt.

Die in einem Polypeptid vorhandene Aminosäuresequenz ist für ein bestimmtes Protein spezifisch. Die unterscheidbare Sequenz von Aminosäureeinheiten wird durch die Codonsequenz des Gens oder Cistrons bestimmt, das seine Bildung steuert. Nur etwa 20 Aminosäuren werden für die Synthese aller Arten von Proteinen verwendet.

Organisation (Ebenen der Struktur):

Ein Protein kann bis zu vier primäre, sekundäre, tertiäre und quaternäre Organisationsebenen aufweisen.

1. Primärstruktur:

Die Primärstruktur eines Proteins bezieht sich auf die lineare Sequenz von Aminosäuren in den Polypeptidketten und die Position von Disulfidbrücken, falls vorhanden. Die Aminosäuren sind nur durch Peptidbindungen miteinander verbunden.

Die Primärstruktur ist somit eine vollständige Beschreibung der kovalenten Verbindungen eines Proteins. Essentielle Aminosäuren, die als Aminosäurereste in der Primärstruktur eines Proteins gefunden werden, sind bis zu 20. Die Aminosäuresequenz oder Primärstruktur einer Anzahl von Proteinen wurde nun bestimmt.

2. Sekundärstruktur:

Eine Polypeptidkette ist immer räumlich organisiert. Die Faltung einer linearen Polypeptidkette in eine spezifische Coiled-Struktur wird als Sekundärstruktur des Proteins bezeichnet. Eine solche Faltung wird durch Wasserstoffbindung erhalten oder aufrechterhalten.

Die Bedeutung einer solchen Faltung liegt darin, dass Aminosäurereste, die in ihrer Primärsequenz weit voneinander entfernt liegen können, durch sekundäre Bindung in enger Nähe zueinander gebracht werden. Es gibt drei Arten von Sekundärstrukturen: α-Helix, β-plissiert (beide wurden von Linus Pauling und Robert Corey (1951) vorgeschlagen) und Kollagenhelix.

(i) Die α-Helix:

Es ist eine stabähnliche Struktur. In der a-Helix ist die Polypeptidkette eng zusammengerollt, wobei die Hauptkette den inneren Teil bildet und sich die Seitenketten helikal nach außen erstrecken. Die X-Helix ist eine rechtshändige Spule. An Stellen ist die Helix weniger regelmäßig und bildet Zufallsspulen.

Die Helix wird durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen dem Sauerstoff der Carboxylgruppe (-CO-Gruppe) eines Aminosäurerestes und der> NH-Gruppe des nächsten vierten Aminosäurerestes in der linearen Sequenz stabilisiert. Somit sind alle Hauptgruppen CO und NH wasserstoffgebunden. Jeder Rest ist durch eine Verschiebung von 1, 5 A ⁰ entlang der Helixachse mit dem nächsten verbunden. Die helikale Struktur findet man im Keratin von Haaren, Myosin, Tropomyosin (beide Muskeln), Epidermis (Haut) Fibrin (Blutpunkt).

(ii) β-gefaltet:

In der P-gefalteten Sekundärstruktur werden zwei oder mehr Polypeptidketten durch Wasserstoffbrückenbindungen miteinander verbunden. Ein Blatt wird anstelle einer Stange wie in α-Helix hergestellt. Hier ist die Polypeptidkette fast vollständig verlängert und nicht wie in der α-Helix eng zusammengerollt.

Benachbarte Polypeptidstränge können in der gleichen Richtung (paralleles p-Blatt, z. B. p-Keratin) oder in entgegengesetzter Richtung (antiparalleles P-Blatt, z. B. Fibroin aus Seide) verlaufen. Die Bildung eines P-Faltblatts durch eine einzelne Polypeptidkette kann auftreten, wenn sich die Kette an sich selbst zurückfaltet. In diesem Zustand wird eine Schleife, die antiparallele H-gebundene Stränge in der P-Konformation verbindet, als p-Windung bezeichnet.

(iii) Kollagenhelix:

In Kollagen- oder Tropo-Kollagen-Helix gibt es im Allgemeinen drei miteinander umwickelte Stränge oder Polypeptide. Die Wicklung wird durch den Aufbau einer Wasserstoffbrücke zwischen der> NH-Gruppe des Glycinrestes jedes Strangs mit den CO-Gruppen der beiden anderen Stränge verstärkt. Es gibt auch einen Verriegelungseffekt mit Hilfe von Prolin- und Hydroxyprolinresten. Diese Struktur ist verantwortlich für die hohe Zugfestigkeit von Kollagen, dem Hauptprotein von Haut, Knochen und Sehnen.

3. Tertiärstruktur:

Es bezieht sich auf die dreidimensionale Struktur eines Proteins. Die Anordnung und Wechselbeziehung der verdrehten Proteinketten zu spezifischen Schleifen und Biegungen wird als Tertiärstruktur des Proteins bezeichnet. Die Tertiärstruktur beschreibt, wie die Ketten mit der Sekundärstruktur weiter durch die R-Gruppen der Aminosäurereste interagieren, um eine dreidimensionale Form zu erhalten.

Die aktiven Stellen (z. B. polaren Seitenketten) des Proteins werden häufig zur Oberfläche geführt, während bestimmte andere Seitenketten (z. B. hydrophob) in das Innere des Proteins gebracht werden. Die Tertiärstruktur wird durch verschiedene Bindungsarten stabilisiert - Wasserstoffbrückenbindungen, Ionenbindungen, Van-der-Waals-Wechselwirkungen, kovalente Bindungen und hydrophobe Bindungen.

In der Proteinstruktur sind kovalente Bindungen die stärksten und gehören zu zwei Arten, Peptidbindungen und Disulfidbindungen (-SS). Ionenbindungen oder elektrostatische Bindungen treten aufgrund der Anziehungskraft zwischen entgegengesetzt geladenen ionisierten Gruppen auf, z. B. -NH ₃ ⁺ und -COO ^- Hydtogenbindungen entwickeln sich aufgrund der gemeinsamen Nutzung von H ⁺ oder Proton durch zwei elektronegative Atome. Van-der-Waals-Wechselwirkungen entwickeln sich mit Ladungsfluktuationen zwischen zwei eng angeordneten Gruppen (z. B. -CH ₂ OH und -CH ₂ OW). - Eine hydrophobe Bindung wird zwischen zwei unpolaren Gruppen gebildet.

4. Quartärstruktur:

In einem bestimmten Protein kann mehr als ein Polypeptid assoziiert sein, um ein komplexes Makromolekül zu erzeugen, das biologisch eine funktionelle Einheit ist. Diese so erhaltene Struktur wird als quaternäre Struktur bezeichnet. Dies kommt nur in oligomeren Proteinen vor.

Polypeptideinheiten dieser Quaternärstruktur würden ihre eigenen Primär-, Sekundär- und Tertiärstrukturen haben. Die Kräfte, die diese Aggregate stabilisieren, sind Wasserstoffbrückenbindungen und elektrostatische oder Salzbindungen, die zwischen Aminosäuren an den Polypeptidketten gebildet werden (keine Peptid- oder Disulfidbindungen).

Hämoglobin ist ein hervorragendes Beispiel für die quaternäre Struktur, die aus vier Peptidketten von zwei Typen besteht: α- und β-Ketten, die paarweise auftreten.

Arten:

Je nach Form, Funktion und Konstitution werden Proteine ​​wie folgt klassifiziert:

(a) aufgrund der Form:

Proteine ​​werden je nach Form in zwei Kategorien eingeteilt: faserig und globulär.

1. Faserproteine:

Sie sind fadenähnliche Proteine, die einzeln oder in Gruppen vorkommen können. Sie sind harte, nicht enzymatische und strukturelle Proteine. Faserproteine ​​besitzen im Allgemeinen eine Sekundärstruktur. Sie sind in Wasser unlöslich. Keratin von Haut und Haar ist ein solches faseriges Protein. Einige der Faserproteine ​​sind kontraktil, z. B. Myosin der Muskeln und Elastin des Bindegewebes.

2. Globuläre Proteine:

Sie sind im Umriss gerundet. Die Verbindlichkeit ist nicht vorhanden. Die endgültige Struktur ist tertiär oder quartär. Globuläre Proteine ​​können enzymatisch oder nicht-enzymatisch sein. Kleinere globuläre Proteine ​​sind meistens in Wasser löslich, z. B. Histone. Die Wasserlöslichkeit nimmt ab, aber die Wärme-Koagulierbarkeit steigt mit zunehmender Größe der globulären Proteine. Eialbumin, Serumglobuline und Gluteline (Weizen, Reis) sind Beispiele für große globuläre Proteine.

(b) auf der Grundlage der Funktion:

Je nach Funktion werden Proteine ​​in enzymatische und nicht-enzymatische Typen eingeteilt. Bei den nicht-enzymatischen Proteinen handelt es sich um verschiedene Typen: Struktur, Lagerung, Schutz, Hormon, Transport usw.

1. Enzymatische Proteine:

Hierbei handelt es sich um Proteine, die als Enzyme fungieren, entweder direkt (zB Amylase, Pepsin) oder in Verbindung mit einem Nicht-Protein-Teil namens Cofactor (zB Dehydrogenasen). Enzymatische Proteine ​​sind normalerweise kugelförmig.

2. Strukturelle oder protoplasmatische Proteine:

Sie sind Bestandteil zellulärer Strukturen und ihrer Produkte, z. B. kolloidaler Komplex aus Protoplasma, Zellmembranen, kontraktilen Proteinen, Strukturproteinen von Haaren und Nägeln. In der Form können die Strukturproteine ​​kugelförmig oder faserig sein.

3. Reservierungs- oder Lagerungsproteine:

Sie kommen als Nahrungsreserve meistens in Samen, Eiern oder Milch vor. Speicherproteine ​​sind normalerweise kugelförmig. Je nach ihrer Löslichkeit gibt es bei Reserveproteinen vier Typen - Albumine, Globuline, Prolamine und Gluteline.

(c) aufgrund der Verfassung:

Aufgrund ihrer Konstitution gibt es drei Arten von Proteinen - einfach, konjugiert und abgeleitet.

1. Einfache Proteine:

Die Proteine ​​bestehen nur aus Aminosäuren. Zusätzliche Nichtaminogruppen fehlen, z. B. Histone, Keratin.

2. Konjugierte Proteine:

Die Proteine ​​haben nicht-Aminoprothesengruppen. Je nach Art der prothetischen Gruppe gibt es konjugierte Proteine.

Zum Beispiel Nukleoproteine, Chromoproteine, Metalloproteine, Glycoproteine ​​usw.

(d) abgeleitete Proteine:

Sie werden durch Denaturierung, Koagulation und Abbau von Proteinen abgeleitet, z. B. Proteose, Fibrin, Metaprotein

Biologische Bedeutung von Proteinen:

1. Strukturbestandteile von Zellen:

Einige Proteine ​​wie Myosin der Muskeln, Keratin der Haut und Haare bei Säugetieren und Kollagen des Bindegewebes dienen als strukturelle Materialien. Einige dienen als wichtige Bestandteile der extrazellulären Flüssigkeit.

2. Enzyme:

Das auffälligste Merkmal von Proteinen ist ihre Fähigkeit, in lebenden Zellen als reaktionskatalysierende Enzyme zu fungieren.

3. Hormone

Einige Hormone sind von Natur aus proteinhaltig, z. B. Insulin, Wachstumshormon der Hypophyse, Parathormon-Parathormon.

4. Transportprotein (Trägerproteine):

Hämoglobin von Erythrozyten transportiert Sauerstoff aus den Lungen in verschiedene Körperregionen. Myoglobin der Muskeln speichert Sauerstoff. Albumin trägt Calcium und Fettsäuren. Eine Anzahl von Trägerproteinen kommt in den Zellmembranen vor, um spezifische Materialien, z. B. Glukose, Aminosäuren ins Innere zu transportieren.

5. Rezeptorproteine:

Sie treten an der äußeren Oberfläche von Zellmembranen auf. Die Proteine ​​binden an spezifische Informationsmoleküle wie Hormone und vermitteln die zellulären Wirkungen.

6. Schutz vor Krankheiten:

Immunglobuline des Blutplasmas (P- und y-Globuline) in Säugetieren und anderen Tieren wirken als Antikörper, die die schädlichen Wirkungen von fremden Pathogenen neutralisieren. Diese Antikörper werden aus Proteinen gebildet.

7. Wachstum und Reparatur:

Bei Stoffwechselaktivitäten wird Gewebeprotein abgebaut und dieses geschädigte Gewebe wird mit Hilfe von Aminosäuren repariert.

8. Sichtpigmente:

Rhodopsin und Iodopsin sind Proteinpigmente, die in Stäbchen und Zapfen der Netzhaut vorhanden sind. Sie nehmen an der Wahrnehmung des Bildes teil.

9. Harnstoffbildung:

Bei ureotelischen Tieren sind die Aminosäuren Ornithin, Citrullin und Arginin an der Harnstoffbildung beteiligt.